Thrombin-bound结构EGF的子域名从人类thrombomodulin由转移核奥佛好塞效应。
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Srinivasan J,胡锦涛年代,令人不解R,朱Y, Komives EA,倪F
Thrombin-bound结构EGF的子域名从人类thrombomodulin由转移核奥佛好塞效应。
生物化学。1994年11月22日,33 (46):13553 - 60。
- PubMed ID
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7947766 (在PubMed]
- 文摘
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人类thrombomodulin EGF-like域相互作用和改变凝血酶的特异性酶促凝血的抗凝血酶。最近的实验确定了最小thrombomodulin thrombin-binding地区酸性最强的循环的第五EGF-like域E408CPEGYILDDGFI420CTDIDE序列。高分辨率核磁共振光谱学是用来描述的交互des-Ile420 thrombomodulin肽,Cys1 (409) Pro2Glu3Gly4Tyr5Ile6 - Leu7Asp8Asp9Gly10Phe11Cys12Thr13Asp14Ile15Asp16Glu17(426),其目标蛋白质凝固,凝血酶。disulfide-bonded肽结构被发现只有在绑定,而线性和环化肽表现出任何结构性偏好免费解决方案。thrombin-bound循环thrombomodulin肽的结构是由核奥佛好塞效应(不转移)和传输距离几何和蒙特卡罗计算。thrombin-bound环肽假设整体构象所观察到的类似自由但完整的EGF分子。II型beta-turn涉及残留Pro2-Tyr5,紧随其后的是一个优化的反平行的β褶板涉及残留Gly4-Asp8和残留Phe11-Ile15。thrombomodulin肽之间提供了一个潜在thrombin-binding表面残留Tyr5 Phe11,由内链逆转了接近中央β褶板。比较的thrombin-bound结构EGF-like子域名与其他thrombin-peptide复合物显示共同thrombin-binding表面可以由不同的二级结构元素完全不同的肽序列。thrombin-bound thrombomodulin肽的结构可以作为基础理解thrombomodulin的监管职能,指导具体的凝血酶抑制剂的设计。