在人类血小板GPIIIa二硫化物转让债券。beta-subunits二硫化物模式的整合素家族。
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引用
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Calvete JJ, Henschen gonzalez rodriguez J
在人类血小板GPIIIa二硫化物转让债券。beta-subunits二硫化物模式的整合素家族。
j . 1991 2月15日,274 (Pt (1): 63 - 71。
- PubMed ID
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2001252 (在PubMed]
- 文摘
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整合素是细胞表面形成由一个α-和一个beta-subunit的协会。糖蛋白iii a (GPIIIa或β3单元)的共同beta-subunitβ3亚科的整合蛋白,,当与糖蛋白IIb (GPIIb),构成纤维蛋白原和其它粘合剂的受体蛋白质在血小板表面(GPIIb-IIIa复杂),当与αv-subunit关联,构成了vitronectin受体存在于多种细胞类型。蛋白质化学分析GPIIIa允许我们定义以下结构域:cysteine-rich和proteinase-resistant n端结构域(GPIIIa 1 - 62);adhesive-protein-binding域(GPIIIa 101 - 422);cysteine-rich和proteinase-resistant核心(GPIIIa 423 - 622);和c端域组成的细胞外的子域(GPIIIa 623 - 692),一个跨膜域(GPIIIa 693 - 721)和胞质子域名(GPIIIa 722 - 762)。我们也明确地分配中的二硫化物债券n端,fibrinogen-binding和c端领域,两个远程二硫化物键,加入n端proteinase-resistant核心(Cys5-Cys435)和胞质侧fibrinogen-binding域的c端域(Cys406-Cys655)。此外,我们提出三种替代模型的安排二硫化物债券在二硫化物的核心和债券加入c端的胞质侧核心领域,符合我们的实验发现,有利于暂时少强加的位阻二硫化物键的形成。在这些信息的基础上,高度保守的总体结构中观察到的beta-subunits整合素家族知道到目前为止,除了β4,我们建议延长cysteine-pairing模式和结构域概述了GPIIIa这里的所有beta-subunits整合素家族。