IIb自发突变的整合素αβ3(血小板糖蛋白IIb-IIIa)帮助定义一个配体结合位点。
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Bajt ML,金斯堡MH, Frelinger 3日Berndt MC, Loftus JC
IIb自发突变的整合素αβ3(血小板糖蛋白IIb-IIIa)帮助定义一个配体结合位点。
生物化学杂志。1992年2月25日,267 (6):3789 - 94。
- PubMed ID
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1371279 (在PubMed]
- 文摘
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这项工作特征变异整合素αIIbβ3(糖蛋白(GP) IIb-IIIa)从thrombasthenic耐心,等,其血小板不能总对刺激的反应。能力的本质定义的缺陷是降低合成肽配体,对应于纤维蛋白原γ链的羧基末端(γ,402 - 411年)和Arg-Gly-Asp (RGD),增加的绑定occupancy-dependent anti-LIBS1抗体变异IIbαβ3和突变的绑定IIbαβ3固定化RGD肽。此外,ET的血小板未能结合ligand-mimetic单克隆anti-alpha IIbβ3 PAC1。放大等基因组DNA的DNA序列分析显示一个G - - - - - base变化编码替代的R214问成熟β3。这个点突变引入重组表达野生型αIIbβ3在中国仓鼠卵巢细胞复制等IIb血小板αβ3赤字在纤维蛋白原绑定,mAb PAC1,合成肽配体。此外,替换R214问的合成肽含有β3(211 - 222)的序列导致能力下降的肽纯化αIIbβ3块纤维蛋白原绑定。这些发现表明,替代β3 R214问负责IIbαβ3中的功能缺陷,R214近端或配体结合域的一部分αIIbβ3。