的USP19 deubiquitinase调节c-IAP1的稳定性和c-IAP2。
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杨美Y,哈恩AA,胡锦涛年代,X
的USP19 deubiquitinase调节c-IAP1的稳定性和c-IAP2。
生物化学杂志。2011年10月14日;286 (41):35380 - 7。doi: 10.1074 / jbc.M111.282020。Epub 2011年8月17日。
- PubMed ID
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21849505 (在PubMed]
- 文摘
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细胞凋亡抑制剂(iap)是细胞凋亡的重要的监管机构和其他基本的细胞过程。许多iap环domain-containing E3泛素连接酶控制的稳定性相互作用的蛋白质。然而,如何监管尚不清楚IAP稳定。这里我们报告,USP19 deubiquitinating酶,与细胞IAP 1 (c-IAP1)和c-IAP2。击倒两c-IAPs USP19水平降低,而过度c-IAP USP19导致显著增加的水平。USP19有效地删除从c-IAPs体外泛素,但稳定c-IAPs体内主要通过deubiquitinase-independent机制。deubiquitinase活动参与USP19本身的稳定,这是通过USP19 self-association。功能,可拆卸的USP19增强TNFalpha-induced激活半胱天冬酶和细胞凋亡在c-IAP1 2-dependent方式。这些结果表明,c-IAPs self-ubiquitin连接酶活性的抑制USP19和涉及IAP deubiquitinating酶调节的稳定性。