cIAP1/2直接E3连接接合不同类型的泛素链受体相互作用蛋白激酶1到4 (RIP1-4)。
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引用
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伯特兰MJ,相信年代,sta,吉尔伯特B, Roelandt R, De Medts J, Gevaert K, Declercq W,凡P
cIAP1/2直接E3连接接合不同类型的泛素链受体相互作用蛋白激酶1到4 (RIP1-4)。
《公共科学图书馆•综合》。2011;6 (9):e22356。doi: 10.1371 / journal.pone.0022356。Epub 2011年9月12日。
- PubMed ID
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21931591 (在PubMed]
- 文摘
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细胞的RIP激酶已成为重要的介质压力,集成来自各种细胞表面受体细胞外刺激和来自细胞内的信号模式识别受体。的分子机制调节的能力把蛋白质转导压力信号仍然知之甚少,但似乎只是部分依赖激酶活动。最近的研究在RIP1和RIP2凸显了泛素化的重要性作为一个关键过程调节能力激活下游信号通路。在这项研究中,我们发现,XIAP cIAP1 cIAP2不仅直接绑定到RIP1 RIP2还要RIP3和RIP4。我们表明,cIAP1 cIAP2直接E3泛素连接酶对所有四个RIP蛋白质和cIAP1能够接合撕裂与不同类型的泛素链,包括线性链。始终如一,我们表明,抑制cIAP1/2水平影响的激活依赖RIP1 NF-kappaB, 2、3和4。最后,我们确定了Lys51和Lys145 RIP4作为两个关键残留cIAP1-mediated泛素化和NF-kappaB激活。