四个N-linked糖基化网站在人类toll样受体2配合直接高效的生物合成和分泌。
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韦伯,莫尔斯马,同性恋新泽西
四个N-linked糖基化网站在人类toll样受体2配合直接高效的生物合成和分泌。
J生物化学杂志。2004年8月13日,279 (33):34589 - 94。Epub 2004 6月1。
- PubMed ID
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15173186 (在PubMed]
- 文摘
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大多数高等生物的先天免疫防御系统是由一组相关的进化,胚芽line-encoded受体,所谓的toll样受体。在哺乳动物中toll样受体信号响应其微生物结构。例如,toll样受体2似乎间接反应细菌肽聚糖和acylated脂蛋白和toll样受体4细菌脂多糖。然而,这些结构的识别结构原理知之甚少。toll样受体的细胞外富亮氨酸重复域,因此认为采用电磁结构,类似于血小板糖蛋白Ib。此外,所有toll样受体包含N-linked糖基化网站,共识和toll样受体4需要糖基化功能。toll样受体糖基化也可能影响受体表面表征、贩运和模式识别。利用圆二色性光谱,我们显示,净化人类toll样受体2和4的蛋白质二级结构内容类似于糖蛋白Ib。我们也分析了共识糖基化的网站在哪里位于人类toll样受体细胞外的其他领域。我们发现有显著差异之间的位置和程度的保护网站在不同的toll样受体。使用定点诱变,toll样受体2中我们发现,细胞外域四个预测糖基化网站代替,虽然一个站点是效率低下core-glycosylated及其去除大大影响分泌。剩下的toll样受体2糖基化网站也有助于高效的蛋白质分泌,但程度较轻。