第二种形式的分子克隆rac蛋白激酶。
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琼斯PF,加剧T, Hemmings英航
第二种形式的分子克隆rac蛋白激酶。
细胞Regul。1991; 12月2 (12):1001 - 9。
- PubMed ID
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1801921 (在PubMed]
- 文摘
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一种新型丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶(称为rac-PK)最近被确认和克隆互补脱氧核糖核酸数据库来源于人类细胞系MCF-7和WI38。第二个形式的蛋白激酶,称为rac蛋白激酶β,已经从互补dna识别来自相同的细胞系。这两个密切相关的形式显示90%的同源性,虽然β形式预测先生60200 40个氨基酸的羧基末端延伸相比α形式。这个扩展有丝氨酸含量高与11个丝氨酸残基在过去30个氨基酸。β的蛋白质已被证明在体外翻译和细菌表达大约5000 Da大于α形式。rac蛋白激酶β3.4 kb成绩单和编码α由3.2 kb信使rna编码形式。使用gene-specific探测器记录都是在所有细胞类型进行了分析,发现虽然两种形式的表达水平都不同。βrac蛋白激酶的催化域显示高度的同源性蛋白激酶C和循环AMP-dependent蛋白激酶的家庭,因此rac蛋白激酶似乎代表了一个新的亚科的第二信使丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶。