ClipR-59与一种蛋白激酶相互作用和调节Akt细胞区分。
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杜丁J, K
ClipR-59与一种蛋白激酶相互作用和调节Akt细胞区分。
摩尔细胞杂志。2009年3月,29 (6):1459 - 71。doi: 10.1128 / MCB.00754-08。Epub 2009年1月12日。
- PubMed ID
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19139280 (在PubMed]
- 文摘
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Akt激活在质膜和基质分布在各种细胞的隔间。使磷酸化底物,Akt需要招募到特定的细胞内的隔间。因此,监管的一种蛋白激酶细胞划分指定一种蛋白激酶信号构成的一个重要机制。在这里,我们报告的鉴定ClipR-59作为一种蛋白激酶相互作用的蛋白质。我们显示的交互ClipR-59 CAP-Gly域和Akt介导的ClipR-59和一种蛋白激酶的激酶结构域由一种蛋白激酶磷酸化。我们证明ClipR-59调节Akt膜协会通过与Akt的互动和膜定位,通过调制一种蛋白激酶细胞各自为政,不同调节脂肪细胞的一种蛋白激酶的磷酸化底物。最后,我们提供的证据表明,一个一种蛋白激酶磷酸化的底物调节通过ClipR-59 AS160,消极的脂肪细胞葡萄糖运输的监管机构。因此,异位表达ClipR-59增强,而击倒ClipR-59抑制,脂肪细胞葡萄糖运输。我们建议ClipR-59函数作为一个脚手架蛋白与phospho-Akt和招募活跃Akt膜和可能在脂肪细胞葡萄糖运输发挥着重要的作用。