人类的克隆、表达调解phospholipolysis 14-3-3蛋白质。在催化的识别arachidonoyl-enzyme中间。
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祖潘拉·斯蒂芬斯DL,浆果,Landt编著,RW总值
人类的克隆、表达调解phospholipolysis 14-3-3蛋白质。在催化的识别arachidonoyl-enzyme中间。
生物化学杂志。1992年5月5日,267 (13):8707 - 10。
- PubMed ID
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1577711 (在PubMed]
- 文摘
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羊的主要磷脂酶A2活性血小板是由至少三色析法地可解析的亚型30-kDa二聚的多肽对生理的增量的钙离子和拥有一个戏剧性的底物选择性(Loeb, l。总值,r . w .(1986)生物。261年化学,10467 - 10470)。在此,我们描述了相当于人类的克隆和表达这样一个同种型和证明其催化的乳沟sn-2脂肪酸的胆碱和乙醇胺glycerophospholipids通过酰基酶稳定中间体的形成。酯交换的sn-2酰基磷脂酰胆碱的集团重组30-kDa多肽是花生四烯酸在50倍选择性,被钙离子增强,在组建arachidonoyl-thioester中间和结果。同源性分析表明,多肽介导该酯交换是一个家庭成员共同指定为14-3-3蛋白的蛋白质。这些结果表明至少一个哺乳动物细胞内磷脂酶A2采用催化策略不同,利用细胞外磷脂酶A2(即形成酰基酶中间的亲核攻击和激活水分子)和花生四烯酸在内源性磷脂存储仓库,原则上,是按顺序传输之前通过一个酰基酶中间没有义务免费花生四烯酸的释放。