通过与14-3-3蛋白相互作用抑制死亡相关蛋白激酶2。
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汤浅K，太田R，松田S，石木K，井上M，辻A
通过与14-3-3蛋白相互作用抑制死亡相关蛋白激酶2。
生物化学学报。2015年8月14日;464(1):70-5。doi: 10.1016 / j.bbrc.2015.05.105。Epub 2015年6月3日。
- PubMed ID
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26047703 (PubMed视图］
- 摘要
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死亡相关蛋白激酶2 (DAPK2)是Ca(2+)/钙调素调控的丝氨酸/苏氨酸激酶，可诱导细胞凋亡。然而，这一过程中涉及的信号机制尚不清楚。利用蛋白质组学方法，我们鉴定了14-3-3蛋白为新的dapk2相互作用蛋白。14-3-3家族能够通过识别三种保守的氨基酸基序(模式1-3基序)与磷酸化蛋白结合，DAPK2包含模式3基序((pS/pT)X1-2-COOH)。14-3-3蛋白与DAPK2的相互作用依赖于Thr的磷酸化(369)，并有效抑制DAPK2激酶活性和DAPK2诱导的凋亡。此外，我们发现DAPK2的14-3-3结合位点Thr(369)被生存激酶Akt磷酸化。我们的研究结果表明，dapk2诱导的细胞凋亡受到Akt和14-3-3蛋白的负调控。