Phosphorylation-independent 14-3-3和胞外酶之间的相互作用:从结构到发病机理。

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Ottmann C,优思明L, M韦安德一道,Veesenmeyer杰,迪亚兹MH,帕默RH,弗朗西斯女士,豪泽AR, Wittinghofer, Hallberg B

Phosphorylation-independent 14-3-3和胞外酶之间的相互作用:从结构到发病机理。

EMBO j . 2007年2月7日,26(3):902 - 13所示。Epub 2007年1月18日。

PubMed ID
17235285 (在PubMed
]
文摘

14-3-3蛋白磷酸丝氨酸/ phosphothreonine-recognizing适配器蛋白质调节大量的目标的活动。也有14-3-3的例子,通过磷酸化蛋白质绑定目标图案。这里我们提出一个phosphorylation-independent互动的结构和生物调查14-3-3和胞外酶(挂式),铜绿假单胞菌的ADP-ribosyltransferase毒素。挂式结合14-3-3在小说绑定模式主要依靠疏水接触。1.5晶体结构是由细胞毒性分析,这表明替换相应的疏水残基的能力显著减弱挂式修改内源性目标RAS / RAP1和诱导细胞死亡。此外,突变挂式绑定网站内的关键残基14-3-3损害毒性小鼠肺炎模型。总之,我们表明,挂式结合14-3-3小说逆转方向,主要是依赖于疏水残基。这种交互是磷酸化需要独立和挂式的功能。

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的名字 UniProt ID
14-3-3蛋白ζ/δ P63104 细节