小说calcium-sensitive开关的结构揭示了人类S100B calcium-bound形式。
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史密斯SP,肖GS
小说calcium-sensitive开关的结构揭示了人类S100B calcium-bound形式。
结构。1998年2月15日,6(2):211 - 22所示。
- PubMed ID
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9519411 (在PubMed]
- 文摘
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背景:S100B homodimeric类ef - hand钙结合蛋白超家族的成员。都会涉及到蛋白质的细胞过程,如细胞分化和生长,细胞骨架结构和功能发挥作用,并可能在神经病理疾病有作用,如老年痴呆症。S100B的影响是通过与目标蛋白质的相互作用介导的。尽管一些研究已经表明,这种交互传播通过calcium-induced构象的变化,导致曝光S100B的疏水区域,这种结构性变化背后的分子细节仍不清楚。结果:人类calcium-saturated S100B的解决方案结构(Ca (2 +) -S100B)已由异核核磁共振光谱学。Ca (2 +) -S100B形成一个定义良好的球状结构包括四类ef - hand钙结合网站及其广泛的疏水二聚体界面。比较Ca (2 +) -S100B apo S100B和Ca (2 +) -calbindin D9k表明,钙结合S100B结果变化不大的网站我类ef - hand,它诱发骨干重新定位网站的N末端II类ef - hand。这重新定位导致一个戏剧性的变化在螺旋三世的位置相对于其他螺旋。结论:钙结合网站二世的calcium-induced重新定位结果在几个疏水残基暴露的增加螺旋IV和链接器区域。而钙调节蛋白的一般机制后,即疏水目标站点暴露,“钙开关”观察到S100B似乎与其他信史的和可以提供洞察目标特异性钙调节蛋白。