描述和激活procollagenase从人类的多形核白细胞。氨基端序列测定的酶原和各种proteolytically激活形式。
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Knauper V,克莱默年代,Reinke H, Tschesche H
描述和激活procollagenase从人类的多形核白细胞。氨基端序列测定的酶原和各种proteolytically激活形式。
4月30欧元。1990;189 (2):295 - 300。
- PubMed ID
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2159879 (在PubMed]
- 文摘
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Procollagenase多形核白细胞的人类是纯化使用快速同质性和可再生的方法。净化过程包括锌螯合琼脂糖亲和色谱法,离子交换色谱法对Q-Sepharose快速流动,其次是在橙色的琼脂糖亲和色谱法和最后一个凝胶渗透踩Sephacryl s - 300。SDS /页面所示,在还原条件下,人类多形核白细胞的潜伏性胶原酶由单一多肽链的相对分子质量85000。deglycosylation endoglycosidase F消化后,明显的相对分子质量procollagenase减少到53000年的类似成纤维细胞的酶,酶和显示之间的密切关系。序列数据直接测定纯化多形核白细胞的自动埃德曼降解procollagenase。的完整序列前肽区(剩余1 - 120)从而建立。多形核白细胞的蛋白水解激活procollagenase通过各种酶研究确定n端序列中间和最终激活形式。激活胰凝乳蛋白酶和组织蛋白酶G导致活性形式(64000)先生79年裂开n端残留酶原。一个两步过程中胰蛋白酶激活。乳沟48 n端仍残留导致潜在的70000种先生。 The final active form (Mr 65,000) was obtained by splitting off 20 additional N-terminal residues.