活性和抑制人类过氧化氢酶结构:配体和NADPH绑定和催化机理。
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普特南的CD, Arvai,伯恩Y,锡箔农协
活性和抑制人类过氧化氢酶结构:配体和NADPH绑定和催化机理。
J杂志。2000年2月11日,296 (1):295 - 309。
- PubMed ID
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10656833 (在PubMed]
- 文摘
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人类酶过氧化氢酶是一种heme-containing酶分解过氧化氢水和氧气;与乙醇代谢、炎症、细胞凋亡、衰老和癌症。1。5解决人类酶结构,有或没有绑定NADPH,建立哺乳动物的守恒特性过氧化氢酶折叠和组装,牵连到Tyr370酪氨酸激进,表明结构基础redox-sensitive绑定通过过氧化氢酶同源mRNA的NADPH结合位点,并确定意外接触大量的water-mediated域。分子机制统治者基于观察水在25长渠道解决问题选择过氧化氢。控制这个统治者选择water-mediated氢键的时间越长,过氧化氢和解释的矛盾影响突变增加活跃的网站访问,但催化率低。血红素过氧化活性部位是调整不影响绑定通过Tyr-Arg-His-Asp继电器,精氨酸残基血红素羧基氢键,芳香堆积。结构的非特异性氰化物和特定3-amino-1, 2, 4-triazole抑制剂复合物的人类过氧化氢酶识别的模式抑制和帮助揭示过氧化氢酶的催化机理。综上所述,这些静止状态和抑制人类支持特定过氧化氢酶结构,基于结构的过氧化氢酶底物识别机制、反应和抑制和提供分子依据理解乙醇中毒的可能影响人类的多态性。