晶体结构的大肠杆菌苹果酸合成酶G包裹着镁和乙醛酸在2.0一项决议:机械的影响。
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霍华德•BR Endrizzi是的,雷明顿SJ
晶体结构的大肠杆菌苹果酸合成酶G包裹着镁和乙醛酸在2.0一项决议:机械的影响。
生物化学。2000年3月21日,39 (11):3156 - 68。
- PubMed ID
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10715138 (在PubMed]
- 文摘
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selenomethionine-substituted晶体结构的苹果酸合成酶G 81 kDa单体的酶的大肠杆菌已被疯狂定相,确定模型构建和晶体细化2.0的一项决议。49的晶体R因子是0.177 242 1.008事件观察到波长的反射,和立体化学的模型是令人满意的。的基本酶的折叠是一个试用版/ alpha8 (TIM)桶。桶是中央位置,n端α螺旋域侧向一边。一个插入β褶板域的边折叠桶,和一个α螺旋c端域形成一个插头帽活性部位。苹果酸合成酶催化乙醛酸的缩合和acetyl-coenzyme和水解的中间的收益率苹果酸和辅酶A,需要镁(2 +)。揭示了一个es复杂结构与乙醛酸和镁(2 +)坐标醛和羧酸盐基质的功能。两个严格守恒的残留物,Asp631和Arg338提议为烯醇的生成提供共同酸碱化学(吃)acetyl-coenzyme的中间,而主链氢键和绑定镁(2 +)极化乙醛酸为亲核攻击做准备。苹果酸合成酶的催化战略似乎基本上一样的柠檬酸合成酶、激活与亲电试剂的亲核攻击附近的正电荷和氢键,而共同酸碱催化完成的甲基质子的抽象acetyl-coenzyme a一个活跃的站点天冬氨酸是,然而,唯一的共同特征这两个酶,这些酶的活动网站是由完全不同的蛋白质折叠。有趣的相似性在整个折叠和底物识别模式进行了比较与丙酮酸激酶和丙酮酸磷酸dikinase苹果酸合成酶。