结构性基础受体底物识别人类glucuronyltransferase GlcAT-P,碳水化合物的生物合成的关键酶抗原决定基HNK-1。
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Kakuda年代,日本柴T,石黑浩M, Tagawa H,奥卡河,Kajihara Y,川崎T,加藤Wakatsuki S, R
结构性基础受体底物识别人类glucuronyltransferase GlcAT-P,碳水化合物的生物合成的关键酶抗原决定基HNK-1。
生物化学杂志。2004年5月21日,279 (21):22693 - 703。Epub 2004 3月1。
- PubMed ID
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14993226 (在PubMed]
- 文摘
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HNK-1碳水化合物抗原决定基上发现许多神经细胞粘附分子。其结构特点是一个终端硫酸葡萄糖酸。glucuronyltransferases, GlcAT-P和GlcAT-S参与HNK-1抗原决定基的生物合成,GlcAT-P为最主要的酶。我们过表达和纯化重组人类GlcAT-P从大肠杆菌。对其酶活性的分析显示,它催化转移反应N-acetyllactosamine (Galbeta1-4GlcNAc)但不是lacto-N-biose (Galbeta1-3GlcNAc)作为受体底物。随后,我们人类GlcAT-P第x射线晶体结构决定的,在没有和存在供体基质产品UDP,催化Mn(2 +),和一个受体底物类似物N-acetyllactosamine (Galbeta1-4GlcNAc)或一个asparagine-linked biantennary nonasaccharide。不对称单元包含两个独立的分子。每个分子是一种α/β蛋白的两个地区构成了供体和受体底物结合位点。捐赠者的UDP一半核苷酸糖被保守氨基酸残基包括DXD主题(Asp (195) Asp (196) Asp (197))。其他保守氨基酸残基与终端交互半乳糖受体底物的一半。 In addition, Val(320) and Asn(321), which are located on the C-terminal long loop from a neighboring molecule, and Phe(245) contribute to the interaction with GlcNAc moiety. These three residues play a key role in establishing the acceptor substrate specificity.