之间的复杂的结构从大肠杆菌和腺苷酸激酶抑制剂Ap5A精制1.9一项决议。催化过渡态模型。
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穆勒CW,舒尔茨通用电气
之间的复杂的结构从大肠杆菌和腺苷酸激酶抑制剂Ap5A精制1.9一项决议。催化过渡态模型。
J杂志。1992年3月5日,224 (1):159 - 77。
- PubMed ID
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1548697 (在PubMed]
- 文摘
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从大肠杆菌腺苷酸激酶的结构与two-substrate-mimicking抑制剂P1的结扎,P5-bis(腺苷-)pentaphosphate一直由x射线衍射和精制分辨率为1.9。晶体的不对称单元包含两个副本的复杂,结构的相互吻合较好。这些副本之一是要求低的比另一个晶体,它显示了一般温度较高的因素。讨论了分子晶体的包装及相关晶体习性和各向异性x射线衍射。绑定的绑定抑制剂模拟井基质ATP和AMP,显然是分配的任务。AMP的alpha-phosphate有利位置的亲核攻击gamma-phosphate ATP。观察到的结构容易允许建设的稳定pentaco-ordinated过渡状态,提出了已知的内联机制的酶,与亲核试剂和离去基团在三角双锥体的顶端位置。许多突变的动态数据发表在《文学与酶的详细结构。突变体是机密。随之而来的米氏常数的增加ATP和AMP的突变体,只修改磷酸腺苷站点无法解释。