封闭的一个高度灵活的蛋白质的构象:大肠杆菌腺苷酸激酶的结构与AMP和AMPPNP绑定。
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贝瑞MB, tommeador一路B, Bilderback T梁P,格拉泽M,菲利普斯GN Jr
封闭的一个高度灵活的蛋白质的构象:大肠杆菌腺苷酸激酶的结构与AMP和AMPPNP绑定。
蛋白质。1994年7月,19 (3):183 - 98。
- PubMed ID
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7937733 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌腺苷酸激酶的结构与绑定AMP和AMPPNP 2.0一项决议。蛋白质结晶的空间群C2与两分子不对称单位,并已精制的R因子20.1%和31.6%的Rfree。在目前的结构,封闭的蛋白质(球状)形式与大灵活控制域覆盖AMPPNP分子。在蛋白质、AMP和AMPPNP, ATP模拟,分别占据了AMP和ATP的网站,最近的晶体结构被提出的大肠杆菌腺苷酸激酶与Ap5A绑定(穆勒,舒尔茨,1992年,ref。1)和前荧光研究(梁et al ., 1991年,ref。2)。基质的绑定和活性位点残基的位置之间的比较当前的结构和大肠杆菌腺苷酸激酶/ Ap5A结构。我们未能发现的峰值密度地图对应Mg2 +离子催化所需,和它的缺席归因于使用硫酸铵结晶的解决方案。最后,比较目前的结构和肌凝蛋白重链的结构。