在催化腺苷酸激酶运动:一个充满活力的平衡平衡衬底绑定。
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穆勒CW、Schlauderer GJ Reinstein J,舒尔茨通用电气
在催化腺苷酸激酶运动:一个充满活力的平衡平衡衬底绑定。
结构。1996年2月15日,4 (2):147 - 56。
- PubMed ID
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8805521 (在PubMed]
- 文摘
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背景:腺苷酸激酶进行构象变化在催化循环。因为这些变化研究比较不同物种的结构,拥有大约三分之一的残留物,迄今为止只有粗略的描述是不可能的。结果:我们终于解决了这个结构unligated从大肠杆菌腺苷酸激酶分辨率2.2度,并与高分辨率结构相同的酶与抑制剂的结扎模仿两种基质,ATP和AMP。这种比较表明,在衬底绑定,这种酶增加了链移动远程从活动的中心区域。这个地区“凝固”再次基质释放,我们建议,作为“制衡”平衡衬底结合能。结论:两种截然不同的构象的比较相同的多肽链的运动细节透露催化循环。此外,它表明,存在一个充满活力的平衡补偿底物特异性所需结合能。这种制衡防止酶下降rate-reducing能源沿着反应坐标。