噬菌体结构T4溶菌酶精制1.7一项决议。

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韦弗LH,马修斯BW

噬菌体结构T4溶菌酶精制1.7一项决议。

J杂志。1987年1月5日,193 (1):189 - 99。

PubMed ID
3586019 (在PubMed
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从噬菌体T4溶菌酶的结构已经在1.7解决结晶精制剩余的19.3%。最终模型的键长和键角,不同于“理想”值由0.019和2.7度,分别。电子致密的晶体生长磷酸解决方案和使用适当的溶剂连续大幅提高观察和计算之间的协议结构因素在低分辨率。除了一些侧链的构象变化,细化确认的结构分子2.4最初源自一项决议电子密度地图。有118秩序井然的溶剂分子与T4溶菌酶晶体的分子。四个都或多或少地埋葬。有一个集群内的水分子活性位点裂,但除此之外,溶剂分子分散在表面的分子,不总像冰一样的结构或五角或六角集群。的视运动的T4溶菌酶晶体可以被显著interdomain运动对应的打开和关闭活性部位间隙。伴的域运动同样可以描述(相关系数约。0.87)quasi-rigid-body运动对一个观点或一个旋转轴。 The motion in the crystals of the carboxy-terminal domain is best described as rotation about an axis (correlation coefficient 0.80) although in this case the apparent motion seems to be influenced in part by crystal contacts and may be of questionable relevance to dynamics in solution.

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Endolysin P00720 细节