突变T4溶菌酶显示五个不同的晶体构象。
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法伯尔人力资源,马修斯BW
突变T4溶菌酶显示五个不同的晶体构象。
自然。1990年11月15日,348 (6298):263 - 6。
- PubMed ID
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2234094 (在PubMed]
- 文摘
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噬菌体T4溶菌酶包含两个域之间形成酶的活性部位间隙。蛋白质结晶学确定热位移参数表明,氨基末端的两个域进行“hinge-bending”运动的轴通过分子的腰部。这种构象的流动性可能会允许访问的重要底物酶的活性部位。这里我们报告的突变T4溶菌酶晶体的研究进一步表明蛋白质的构象的灵活性。酶的突变体与蛋氨酸残渣(见6)取代了异亮氨酸结晶与四个独立的分子在晶格。这四个分子构象明显不同。标准形式的突变蛋白还可以结晶结构非常类似于野生型蛋白。因此,突变蛋白可以采用五种不同的晶体构象。蛋氨酸替换异亮氨酸的T4溶菌酶的两个域的交集显然增强了hinge-bending运动假定发生在野生型蛋白,没有显著影响蛋白质的催化活性和热稳定性。