W168F unliganded和抑制剂复合物结构,学习铰链突变的恶性疟原虫triosephosphate异构酶:观察学习的中间位置。
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Eaazhisai K,巴拉罗姆H,巴拉罗姆P,没吃
W168F unliganded和抑制剂复合物结构,学习铰链突变的恶性疟原虫triosephosphate异构酶:观察学习的中间位置。
J杂志。2004年10月22日,343 (3):671 - 84。
- PubMed ID
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15465054 (在PubMed]
- 文摘
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triosephosphate异构酶的酶促反应(TIM)是由一个循环的运动控制(学习,残留166 - 176)。晶体结构的商旅学习各种各样的消息人士透露,这是在一个开放的构象unliganded酶,采用封闭在抑制剂复合物构象。相比之下,结构与循环开放构型获得大部分的复合物的蒂姆疟原虫恶性疟原虫(PfTIM)。W168是守恒的氨基端铰链残渣,参与不同的相互作用在“开放”和“封闭”形式的学习。W168的角色在决定了循环构象结构研究突变W168F及其与配体的配合物。unliganded突变体的三维结构(1.8)和复合物与硫酸(2.8)和glycerol-2-phosphate (G2P)(2.8)已经确定。学习被发现在这些结构无序,反映的重要性W168在稳定开放或封闭的状态。疟原虫酶和其他关键序列差异蒂姆斯之间的平衡可能会影响封闭和开放的形式。检查学习的环境,表明其倾向开放或封闭的形式,不仅影响Phe96正如前面提出的,而且通过Asn233,这发生在附近的活性部位。这个残留是通用电气在其他蒂姆序列,可能起着至关重要的作用在配体结合的模式,进而影响循环PfTIM打开/关闭过程。