“开放”MurD:结构域与folylpolyglutamate合成酶运动和结构相似之处。

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贝特朗杰,Fanchon E,马丁·L Chantalat L,钻G, Blanot D,范Heijenoort J, Dideberg O

“开放”MurD:结构域与folylpolyglutamate合成酶运动和结构相似之处。

J杂志。2000年9月1日,301 (5):1257 - 66。

PubMed ID
10966819 (在PubMed
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UDP-N-acetylmuramoyl-l-alanine: d-glutamate (MurD)连接酶催化作用的d-glutamate核苷酸的前体UDP-N-acetylmuramoyl-l-alanine (UMA)。substrate-free中大肠杆菌的晶体结构形式和MurD包裹着乌玛就下定决心分辨率2.4和1.88,分别。MurD结构由三个域的拓扑想起nucleotide-binding折叠。两种结构的c端领域经历了一个大刚体旋转远离氨基和中央域。这两个“开放”结构与四个MurD发表“封闭”结构。除了比较揭示了哪些地区受到乌玛的绑定,ATP和d-Glu。我们也比较和讨论两个结构特征酶属于同一连接酶总科:MurD和folylpolyglutamate合成酶(投篮)。分析允许识别的关键残基参与的投篮的反应机理。两个“开放”的决心构象结构代表了新一步的完整说明MurD连接酶的酶机制。

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UDP-N-acetylmuramoylalanine——D-glutamate连接酶 P14900 细节