Pim-1激酶稳定性是由热休克蛋白质和ubiquitin-proteasome通路。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
王谢KP, Z,邢PX,麦肯齐,如果Magnuson NS
Pim-1激酶稳定性是由热休克蛋白质和ubiquitin-proteasome通路。
摩尔癌症研究》2005年3月,3 (3):170 - 81。
- PubMed ID
-
15798097 (在PubMed]
- 文摘
-
丝氨酸/苏氨酸激酶的表达升高Pim-1淋巴瘤的发病率增加Pim-1转基因老鼠,也被发现在一些人类癌症发生。Pim-1充当细胞生存的因素和可能预防恶性肿瘤细胞的凋亡。因此理解维护和在多大程度上感兴趣的退化Pim-1蛋白质是影响热休克蛋白(Hsp)和在人类白血病细胞K562和BV173 ubiquitin-proteasome途径。Pim-1蛋白的半衰期在这些细胞被发现从1.7增加到3.1个小时当诱导热休克或治疗细胞的蛋白酶体抑制剂ps - 341 (bortezomib)。一半抑制剂geldanamycin阻止Pim-1的稳定热休克。使用免疫沉淀反应,它是确定Pim-1针对泛素降解,Hsp70与Pim-1在这种情况下。相反,一半被发现保护Pim-1免受蛋白酶体降解。luminescence-based激酶试验表明,Pim-1激酶与Hsp70或一半仍然活跃,强调其整体细胞水平的重要性。本研究表明Pim-1水平可以通过降解细胞内调制和稳定。