从芽孢杆菌碱性蛋白酶的晶体结构Savinase lentus 1.4一项决议。
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Betzel C, Klupsch年代,Papendorf G, Hastrup年代,清净机年代,威尔逊KS
从芽孢杆菌碱性蛋白酶的晶体结构Savinase lentus 1.4一项决议。
J杂志。1992年1月20日,223 (2):427 - 45。
- PubMed ID
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1738156 (在PubMed]
- 文摘
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Savinase (EC3.4.21.14)分泌的alkalophilic lentus芽孢杆菌和枯草杆菌蛋白酶酶是一个小组的代表以最大稳定pH值范围7 - 10和8到12高的活动范围。因此主要工业重要的用于洗涤剂。的晶体结构的原生形式Savinase被精炼使用x射线衍射数据1.4决议。枯草杆菌蛋白酶嘉士伯的初始模型。比较结构密切相关的枯草杆菌蛋白酶嘉士伯和症”和更遥远的thermitase和蛋白酶K。Savinase的结构非常相似的同源杆菌枯草杆菌蛋白酶。有两个钙离子的结构,相当于强者和弱者的钙结合网站枯草杆菌蛋白酶嘉士伯和枯草杆菌蛋白酶症”,众所周知的稳定对枯草杆菌蛋白酶的影响。Savinase展示了小说的结构特性,可以与它的稳定性和活动。相对较高的盐桥Savinase可能导致其热稳定性高。疏水的非保守替换和删除绑定的口袋S1最重要的结构差异导致的其他枯草杆菌蛋白酶。 The different composition of the S1 binding loop as well as the more hydrophobic character of the substrate-binding region probably contribute to the alkaline activity profile of the enzyme. The model of Savinase contains 1880 protein atoms, 159 water molecules and two calcium ions. The crystallographic R-factor [formula; see text].