0.78一个丝氨酸蛋白酶的结构:芽孢杆菌lentus枯草杆菌蛋白酶。
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库恩P,克纳普米,Soltis SM, Ganshaw G, Thoene M,堵塞R
0.78一个丝氨酸蛋白酶的结构:芽孢杆菌lentus枯草杆菌蛋白酶。
生物化学。1998年9月29日,37 (39):13446 - 52。
- PubMed ID
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9753430 (在PubMed]
- 文摘
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从cryo-cooled超高分辨率x射线衍射数据,b . lentus枯草杆菌蛋白酶晶体已经收集到0.78的决议。精致的模型坐标的均方根偏差0.22相对于相同的结构决定在室温和2.0一项决议。几个地区的主链和侧链障碍已确定了21 269残留在一个多肽链。氢原子表现为显著的山峰Fo - Fc不同电子密度图,碳、氮、氧原子可以分化。估计的标准偏差(ESD)为所有主链non-hydrogen债券长度是0.009和0.5度基于无限制的全矩阵最小二乘优化键角。氢键是丝氨酸蛋白酶催化解决三合会(Ser-His-Asp)。电子密度是一个不寻常的观察,短之间的氢键在催化三天冬氨酸和组氨酸。识别的氢原子核磁共振在众多丝氨酸蛋白酶,似乎是共享的杂原子键。这是第一个报告详细的化学特性之间的相关性被核磁共振和那些cryo-cooled超高分辨率晶体结构测定。简短的氢键,指定的“催化氢债券”,出现作为一个精致的氢键网络的一部分,涉及催化三分子的Asp。 While unusual, these features appear to have conserved analogues in other serine protease families although specific details differ from family to family.