的三维结构分枝杆菌DapD提供洞察DapD多样性和揭示意想不到的细节关于酶的机制。
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Schuldt L,韦安德一道年代,Kefala G,维斯女士
的三维结构分枝杆菌DapD提供洞察DapD多样性和揭示意想不到的细节关于酶的机制。
J杂志。2009年6月26日,389 (5):863 - 79。doi: 10.1016 / j.jmb.2009.04.046。Epub 2009年4月24日。
- PubMed ID
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19394346 (在PubMed]
- 文摘
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这种酶tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase (DapD)赖氨酸生物合成途径的一部分。这个途径对生存至关重要的病原体结核分枝杆菌(Mtb),因此,途径的酶都是潜在的药物靶点。我们报告的Mtb-DapD Mtb-DapD的晶体结构和复杂的辅助因子琥珀酰辅酶(SCoA)分辨率2.15和1.97,分别。每个亚基的三聚物的酶包括三个领域,第二,一个左撇子,平行beta-helix (LbetaH域),是酶的共同结构图案属于hexapeptide重复总科。的三聚物的四级结构是由镁(2 +)和钠稳定(+)位于三倍轴。二进制复杂Mtb-DapD和SCoA揭示了绑定模式(s)的协同因素和可能的共价反应中间。n端结构域Mtb-DapD展品的一个独特的体系结构,包括一个室内水通道,允许访问一个镁离子位于三倍对称轴。