的构象变化和活性位点结构tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase。
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比曼TW,布兰查德JS,罗德里克SL
的构象变化和活性位点结构tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase。
生物化学。1998年7月21日,37 (29):10363 - 9。
- PubMed ID
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9671504 (在PubMed]
- 文摘
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Tetrahydrodipicolinate THDP N-succinyltransferase催化Tetrahydrodipicolinate转换和琥珀酰辅酶l2 - (succinylamino) 6-oxopimelate和辅酶a。这个反应的关键步骤的succinylase分支diaminopimelate /许多细菌合成meso-diaminopimelate赖氨酸生物合成途径,肽聚糖的组成部分,并从L-aspartate赖氨酸。在复杂的晶体结构THDP succinyltransferase衬底/辅因子对L-2-aminopimelate /辅酶A和L-2-amino-6-oxopimelate /辅酶A分辨率2.0已经确定和细化。酶的活性部位是一个长期的窄槽位于两个左撇子平行beta-helix之间的接口(LbetaH)三聚物的酶的结构域。绑定氨基酸受体辅助因子,这个槽是由残留糖基的一个单元,一个灵活的循环排除在LbetaH域的相邻单元形成一条隧道。这种构象变化直接相关的酶之间的相互作用和氨基酸衬底和代数余子式和服务绑定到盾大部分溶剂的配体和东方亲核氨基酸的氨基受体向mercaptoethylamine群代数余子式。