分子基础的稳定和抑制2,3-dihydroxybiphenyl 1, 2-dioxygenase t-butanol。
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瓦兰蔻FH,韩寒年代,福丁PD,柏林JT, Eltis LD
分子基础的稳定和抑制2,3-dihydroxybiphenyl 1, 2-dioxygenase t-butanol。
生物化学杂志。1998年12月25日,273 (52):34887 - 95。
- PubMed ID
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9857017 (在PubMed]
- 文摘
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稳态乳沟的儿茶酚2,3-dihydroxybiphenyl 1, 2-dioxygenase (DHBD)的extradiol加双氧酶联苯降解途径的研究使用一个高度活跃,厌氧净化制备酶。使用获得的动力学数据2,3-dihydroxybiphenyl (DHB)符合强制性秩序三元复杂基质发生抑制的机制。分子氧的公里1280 + / - 70 microM,也至少是2数量级高于报告儿茶酚2,3-dioxygenases。公里,Kd DHB是22 + / - 2和8 + / - 1 microM,分别。DHBD是可逆的底物抑制和系统失活。在饱和空气缓冲,分区的比率catecholic基质代替在颈- 3逆相关明显特异性常量。有机小分子稳定DHBD也最有效的抑制裂解反应最强烈。稳态动力学数据和晶体的研究结果表明,稳定和抑制由于特定的有机分子之间的相互作用和酶的活性部位。t-Butanol稳定的酶和抑制的乳沟DHB混合的方式,符合不同晶体结构的结合位点被t-Butanol substrate-free形式的酶和enzyme-DHB复杂。相比之下,复合物的晶体结构与儿茶酚和3-methylcatechol显示之间的关系这些较小的基质的绑定和t-butanol与观察到的竞争性抑制作用一致。