膜定位的小蛋白质在大肠杆菌。
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F,方丹Fuchs RT, Storz G
膜定位的小蛋白质在大肠杆菌。
J生物化学杂志。2011年9月16日,286 (37):32464 - 74。doi: 10.1074 / jbc.M111.245696。Epub 2011年7月21日。
- PubMed ID
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21778229 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌合成超过60知之甚少小于50的小蛋白质氨基酸。这些蛋白质的一个显著特征是65%包含预测α螺旋跨膜域(TM)。这促使我们检查定位,拓扑结构,膜的插入小蛋白质。生化分离表明,符合预测TM螺旋,小中最丰富的蛋白质通常内膜分数。例子的N(中)- c()和()- c()方向被发现的化验topology-reporter融合代表小TM蛋白质。然而,有趣的是,三个9测试蛋白质显示双拓扑。积极残留接近跨膜域是守恒的,和一个小蛋白质的突变分析,YohP,表明积极的内部规则适用于单跨膜域蛋白质已经观察到较大的蛋白质。最后,小蛋白质分离分析定位菌株耗尽Sec或YidC膜插入路径发现差要求。一些小的蛋白质似乎受到Sec和YidC损耗的影响,其他显示多个依赖一个或其他插入通路,而一种蛋白质是不受Sec或YidC损耗。因此,尽管他们又那么小,小蛋白质在拓扑显示相当大的多样性,生化特性,和插入通路。