hyperthermophilic L-lactate脱氢酶基因的细菌Thermotoga maritima克隆互补的大肠杆菌。
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Ostendorp R, Liebl W,史锐克H, Jaenicke R
hyperthermophilic L-lactate脱氢酶基因的细菌Thermotoga maritima克隆互补的大肠杆菌。
欧元。1993年9月15日,216(3):709 - 15所示。
- PubMed ID
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8404889 (在PubMed]
- 文摘
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L(+)乳酸脱氢酶的基因从hyperthermophilic细菌Thermotoga maritima被大肠杆菌pfl互补的克隆。Idh突变。4.5 kb SauIIIA片段的基因是通过部分消化的Thermotoga基因组。DNA片段是身体映射和假定的Shine-Dalgarno序列非编码区域内确定。基因包含960个基点,包括终止密码子对应319个氨基酸/ homotetrameric酶的亚基。证实了部分氨基酸序列埃德曼降解获得肽的纯化酶的摩尔量的胰蛋白酶的消化。比较的氨基酸序列与已知的原核L-lactate脱氢酶显示出较高的相似性,特别是从嗜热酶来源,发现高达48%的身份。基因表达为一个活跃的酶在不同的主机上。