乳酸脱氢酶的极端嗜热生物Thermotoga maritima。
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Wrba, Jaenicke R, Huber R,保留KO
乳酸脱氢酶的极端嗜热生物Thermotoga maritima。
欧元。1990 2月22日,188 (1):195 - 201。
- PubMed ID
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2318202 (在PubMed]
- 文摘
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乳酸脱氢酶是孤立于极端嗜热真细菌Thermotoga maritima。酶的立体定向L(+)乳酸。分子质量,它代表homotetramer 144 kDa的沉降系数s20, w大约7 s生理温度条件下,酶显示与广泛的催化效率高pH值最佳pH值在7.0 + / - 1.0,80度C和长期稳定的辅酶,NAD +和效应果糖1,6-bisphosphate (Fru (1,6) P2]增加热稳定性:在90摄氏度(pH值6.0),热失活的酶配体展品半衰期150分钟。增强刚性的酶在环境温度是反映在一个不规则地高稳定性对胍变性:平衡过渡的中点为1.6 M盐酸胍。在最优条件下的酶测定,NADH的米氏常数(公里),NAD +丙酮酸和L(+)乳酸在55摄氏度,和没有Fru P2(1,6), 0.03毫米,0.09毫米,3.7毫米和410毫米,分别;Fru (1,6) P2积极效应变化的Km值丙酮酸和L(+)乳酸0.06毫米和25毫米,分别。辅酶的Km值不受影响。无论是Mn2 +还是其他二价阳离子有激活作用。从真核生物与乳酸脱氢酶,酶的n端Th。maritima不是乙酰化。比较的30 n端氨基酸残基与水生栖热菌乳酸脱氢酶显示了高度的相似性。 This also holds if the two lactate dehydrogenases are compared with the glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenases from the same organisms.