PII另一种蛋白质在大肠杆菌的谷氨酰胺合成酶的规定。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
范Heeswijk WC,霍文年代Molenaar D,斯蒂B,卡恩D, Westerhoff高压
PII另一种蛋白质在大肠杆菌的谷氨酰胺合成酶的规定。
摩尔Microbiol。1996年7月,21 (1):133 - 46。
- PubMed ID
-
8843440 (在PubMed]
- 文摘
-
PII蛋白被认为是关键的双级联调节氨同化通过谷氨酰胺合成酶活性。glnB PII我们表明,编码的基因,并不总是必要的;例如在氨剥夺glnB删除应变,谷氨酰胺合成酶可以deadenylylated野生型菌株有效。我们描述一个新的操纵子,glnK amtB,编码PII的同系物和假定的氨转运蛋白。我们克隆和过表达glnK发现表达蛋白质PII几乎相同的分子量,用PII多克隆抗体反应,67%相同的氨基酸序列与PII大肠杆菌。PII像,纯化GlnK可以激活腺苷酰化作用的谷氨酰胺合成酶体外,体内,GlnK蛋白是uridylylated glnD-dependent时尚。PII不同,然而,glnK的表达取决于UTase,氮气调节阀我新名词,缺少氨。因为新名词和σN(σ54)RNA从glnK polymerase-binding共识序列上游基因,这表明glnK监管通过新名词/ NRII双组分监管体系。事实上,在细胞生长在氨的存在,谷氨酰胺合成酶deadenylylation PII氨消耗取决于。可能监管的影响这个条件PII的冗余进行了讨论。