膜结构的议员/ Amt铵转运蛋白家族。
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托马斯•GH马林斯詹,梅里克M
膜结构的议员/ Amt铵转运蛋白家族。
摩尔Microbiol。2000年7月,37 (2):331 - 44。
- PubMed ID
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10931328 (在PubMed]
- 文摘
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议员/ Amt运输蛋白质的蛋白质组成一个新的家庭,在本质上是无处不在的。成员来自细菌、酵母和植物已确定实验的高亲和性铵转运蛋白。我们已经确定拓扑AmtB,议员/ Amt从大肠杆菌蛋白质,代表蛋白质完整的家庭。建立了使用最小的一组AmtB-PhoA融合蛋白组AmtB-LacZ融合互补。这些数据,伴随着计算机的一个分析,表明大多数的议员/ Amt蛋白质包含11 membrane-spanning螺旋,与膜的外观脸上的n端和糖基内部。一小部分,包括大肠杆菌AmtB,可能有一个额外的n端十二membrane-spanning地区。添加PhoA或LacZ alpha-peptide糖基的大肠杆菌AmtB导致完全丧失的运输活动,根据测量[14 c] -methylammonium吸收。这个c端区域,以及四个membrane-spanning螺旋,包含多个残留物中保守议员/ Amt的蛋白质家族。大肠杆菌的结构造型AmtB蛋白质的二级结构特征表明,可能导致功能,包括一个假定的结合位点铵周质的面部残膜的asp - 182。讨论了这些结果的影响相对于人类恒河蛋白质的结构和功能相关。