氨运输机制基于AmtB的大肠杆菌的晶体结构。
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郑L, Kostrewa D, Berneche年代,温克勒颗,李XD
氨运输机制基于AmtB的大肠杆菌的晶体结构。
《美国国家科学院刊S a . 2004年12月7日,101 (49):17090 - 5。Epub 2004年11月24日。
- PubMed ID
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15563598 (在PubMed]
- 文摘
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铵氮是最重要的一个来源的细菌,真菌和植物,但它是有毒的动物。铵转运蛋白(甲胺通透酶/铵转运蛋白/恒河)存在在生活的所有领域;然而,功能与这个家族的成员的研究成果有争议的化学特性(NH(4)(+)或NH(3)运输的物种。我们已经解决了的结构从大肠杆菌野生型AmtB两种晶体形式在1.8和2.1 a分辨率,分别。衬底运输通过狭窄的发生主要是疏水孔隙位于中心的每个单体三聚物的AmtB。周质的条目的结合位点对NH (4) (+)。两个苯丙氨酸侧链(F107和F215)阻止进入孔隙周质的方面。进一步进入毛孔,两个高度保守组氨酸残基的侧链(H168和H318)桥接H-bond谎言相邻,与他们的边缘指向腔。这些组氨酸残基可以方便的去质子化铵离子进入毛孔。绝热自由能计算支持的假设之间的静电屏障H168 H318阻碍阳离子的渗透,但不卸货的NH (3)。 The structural data and energetic considerations strongly indicate that the methylamine permeases/ammonium transporters/rhesus proteins are ammonia gas channels. Interestingly, at the cytoplasmic exit of the pore, two different conformational states are observed that might be related to the inactivation mechanism by its regulatory partner.