米歇利斯的结构复杂的模拟:丙酸结合在丙氨酸消旋酶的底物羧酸盐的网站。
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Morollo AA, Petsko GA,吊环D
米歇利斯的结构复杂的模拟:丙酸结合在丙氨酸消旋酶的底物羧酸盐的网站。
生物化学。1999年3月16日,38 (11):3293 - 301。
- PubMed ID
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10079072 (在PubMed]
- 文摘
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丙氨酸消旋酶的结构与抑制剂丙酸杆菌stearothermophilus绑定的活性部位是由x射线晶体学1.9的一项决议。这种酶在溶液和结晶为二聚体的不对称单元。活动网站含有吡哆醛5 '磷酸(PLP)分子醛亚胺键Lys39作为质子化了的席夫碱,和紫外可见吸收光谱表明pH-independence质子化了的PLP-Lys39席夫碱是酶的活性形式。丙酸的羧基结合在活性位点使许多与活性位点残基的相互作用,确定酶的底物结合位点。因此propionate-bound结构接近米歇利斯丙氨酸消旋酶之间形成复杂的特点及其氨基酸衬底。还提供了结构存在的证据形成氨基甲酸酯的侧链氨基Lys129,交互与一个稳定的残留与丙酸的羧基,交互Arg136。我们认为这部小说交互影响衬底绑定和催化通过精确定位Arg136和调节其电荷。