一个新的函数为一个共同的褶皱:喹啉酸phosphoribosyltransferase的晶体结构。
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Eads JC, Ozturk D, Wexler结核病,Grubmeyer C, Sacchettini JC
一个新的函数为一个共同的褶皱:喹啉酸phosphoribosyltransferase的晶体结构。
结构。1997年1月15日,5 (1):47-58。
- PubMed ID
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9016724 (在PubMed]
- 文摘
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背景:喹啉酸(QA)是一种神经毒素和已被证明是高水平的患者的中枢神经系统某些疾病,如艾滋病和脑膜炎。酶喹啉酸phosphoribosyltransferase (QAPRTase)提供的唯一路线QA新陈代谢和也是一个新创NAD生物合成过程中关键的一步。QAPRTase催化烟酸的合成单核苷酸(NAMN)从QA和5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate (PRPP)。几个phosphoribosyltransferases的结构(PRTases)已报告,和所有的相似褶皱five-strandardβ片周围四个α螺旋。13残留物的保守序列的主题是常见的这些“I型”PRTases但不是QAPRTase序列中观察到,暗示这种酶的不同的褶皱。结果:QAPRTase从鼠伤寒沙门氏菌的晶体结构决定了QA 2.8决议,和绑定NAMN 3.0决议。最重要的是,这种酶显示一个全新的褶皱PRTase酶包括两个域结构:混合α/βn端结构域和一个α/βbarrel-like域包含7β链。活性位点位于c端结束的β链α/β桶,和n端结构域接壤的第二单元二聚体。活性部位在很大程度上是由一些守恒的带电残基似乎是重要的基质绑定和催化作用。结论:seven-strandedα/ beta-barrel QAPRTase非常相似的结构域eight-strandedα/ beta-barrel酶。 The structure shows a phosphate-binding site that appears to be conserved among many alpha/beta-barrel enzymes including indole-3-glycerol phosphate synthase and flavocytochrome b2. The new fold observed here demonstrates that the PRTase enzymes have evolved their similar chemistry from at least two completely different protein architectures.