识别alpha-D-phosphohexomutase必不可少的活性位点残基的酶总科。
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李Y, Mehra-Chaudhary R, Furdui C,投影机LJ
识别alpha-D-phosphohexomutase必不可少的活性位点残基的酶总科。
2月j . 2013年6月,280 (11):2622 - 32。doi: 10.1111 / febs.12249。Epub 2013年4月8日。
- PubMed ID
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23517223 (在PubMed]
- 文摘
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酶在alpha-d-phosphohexomutase总科催化转换1-phosphosugars 6-phospho同行。他们的磷酰基转移反应一直提出要求一般酸碱催化剂,但候选人残留物对这些关键角色尚未确定。在这项研究中,我们通过诱变和动力学研究表明组氨酸(His329)酶活性的活性部位是至关重要的研究成员总科,phosphomannomutase / phosphoglucomutase铜绿假单胞菌。晶体的特征H329A突变蛋白显示从野生型酶无显著变化,排除结构破坏的破坏活动。结构类似的赖氨酸残基的突变相关的蛋白质,phosphoglucomutase从鼠伤寒沙门氏菌,也会造成重大催化障碍。分析protein-ligand复合物的铜绿假单胞菌酶显示His329适当位置抽象一个质子的O1 / O6羟基phosphosugar基质,因此可以作为基地的反应。组氨酸强烈守恒在许多蛋白质总科,这个职位和赖氨酸也经常保存在结构上对应的位置,特别是在phosphoglucomutase酶亚群体。这些研究揭示的机制这一重要酶总科,并可能促进机理抑制剂的设计。数据库:结构性数据存入4 il8加入蛋白质数据银行号码。