促进酶灵活性脱磷酸作用和耦合phosphohexomutase的催化机理。
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李Y,维拉太,Artigues投影机LJ
促进酶灵活性脱磷酸作用和耦合phosphohexomutase的催化机理。
J生物化学杂志。2014年2月21日,289 (8):4674 - 82。doi: 10.1074 / jbc.M113.532226。Epub 2014年1月8日。
- PubMed ID
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24403075 (在PubMed]
- 文摘
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酶phosphomannomutase / phosphoglucomutase (PMM / PGM)从铜绿假单胞菌催化分子内磷酰基转移在其phosphosugar基质,这是合成的前体exoproducts参与细菌毒性。以前的结构研究PMM /的PGM构象变化建立了关键作用的多步反应,这就需要一个戏剧性的180度再定位活性部位内的中间。这里hydrogen-deuterium交换通过质谱和x射线小角散射分析被用来探测不同形式的构象的灵活性PMM / PGM的解决方案,包括其活跃,磷酸化状态和磷酸化状态发生瞬变过程中催化循环。此外,配体结合的影响通过使用衬底模拟评估。我们发现两个磷酸化和绑定的配体对氘公司产生重大影响。守恒的催化丝氨酸的磷酸化对残留在多个领域拥有广泛的影响和支持小角x射线散射数据显示,磷酸化酶更紧凑的解决方案。配体结合的影响通常表现出活性部位附近的裂缝和在一个域界面构象变化的一个网站。这些结果表明,脱磷酸化的酶可能扮演两个关键功能角色:直接参与磷酰基转移的化学步骤,其次通过传播结构的灵活性。我们提出一个模型,增加酶灵活性有助于反应中间体的重新定位,耦合结构动力学的变化与独特的这种酶催化机理。