小热休克蛋白分子伴侣’。
文章的细节
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引用
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Jakob U, Gaestel M,恩格尔K,毕希纳J
小热休克蛋白分子伴侣’。
J生物化学杂志。1993年1月25日,268 (3):1517 - 20。
- PubMed ID
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8093612 (在PubMed]
- 文摘
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小热休克蛋白(sHsp) 15 - 30 kDa无处不在的分子质量和守恒的。到目前为止他们一直保持神秘的函数。增加热休克条件下表达及其对细胞的保护作用在更高的温度下生存能力表明,他们可能有一个函数的形成或维修本机胞质蛋白的构象。测试这个假设我们研究小鼠Hsp25的影响,人类Hsp27,牛alpha-B-crystallin(眼部晶状体蛋白质同源sHsps)展开和折叠柠檬酸合成酶和alpha-glucosidase体外。在这里,我们表明,所有sHsps调查作为分子伴侣’在这些折叠反应。在化学计量量他们最大限度地防止聚合热休克条件下柠檬酸合成酶和alpha-glucosidase和稳定的蛋白质。此外,他们促进这些蛋白质的功能重折叠后尿素变性类似GroE和一半。互动与展开和折叠的蛋白质似乎ATP-independent。