MK2型SUMOylation调节肌动蛋白丝重构和随后的内皮细胞迁移的抑制MK2激酶和HSP27磷酸化。
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嫦娥,Heo KS,吸引CH,李H, Le NT托马斯TN,藤原K,安倍J
MK2型SUMOylation调节肌动蛋白丝重构和随后的内皮细胞迁移的抑制MK2激酶和HSP27磷酸化。
血。2011年2月24日,117 (8):2527 - 37。doi: 10.1182 / - 2010 - 08 - 302281血。Epub 2010年12月3。
- PubMed ID
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21131586 (在PubMed]
- 文摘
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肌动蛋白丝重塑监管几个内皮细胞(EC)过程如收缩、迁移、粘附、形状和决心。增殖蛋白激酶(MAPK)活性蛋白激酶2 (MK2型)介导的磷酸化热休克蛋白27 kDa (HSP27)促进肌动蛋白丝重建,但对这一事件的规定在ECs。我们发现,肿瘤坏死因子-α(tnf) SUMOylated MK2型赖氨酸(K) -339 EC肌动蛋白纤维组织和迁移的影响。失去MK2型SUMOylation网站(MK2-K339R) MK2型激酶活性增加和延长HSP27磷酸化,增强对肌动蛋白filament-dependent事件的影响。TNF-alpha-mediated EC伸长和稳定的层流切应力增加了MK2-K339R EC对齐。此外,kinase-dead显性负MK2 (DN-MK2)抑制这些影响。细胞迁移是一个动态的过程由肌动蛋白丝重构。两个野生型MK2 (WT-MK2)和DN-MK2显著增强TNF-mediated EC迁移,抑制和MK2-K339R进一步增强这种效果。有趣的是,p160-Rho-associated卷曲螺旋激酶(岩石)抑制剂y - 27632由MK2-K339R逆转这种效果,强烈表明,过度和不足的肌动蛋白丝重构可以阻止EC迁移。我们的研究表明,MK2 SUMOylation新的机制是调节肌动蛋白丝动力学ECs。