来自枯草芽孢杆菌的膜结合和可溶性细胞外α -淀粉酶。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
曼萨拉，朱建平
来自枯草芽孢杆菌的膜结合和可溶性细胞外α -淀粉酶。
中国生物化学杂志。1979年9月10日;54(17):8540-7。
- PubMed ID
-
112102年(PubMed视图］
- 摘要
-
从枯草芽孢杆菌马尔堡菌株中纯化到均一的α -淀粉酶。这种酶是一种分子量约为67,000的单多肽链。其nh2端氨基酸序列为Leu-Thr-Ala-Pro-Ser-Ile-Lys。用Triton X-100从膜囊泡中溶解膜来源的α -淀粉酶，并在抗α -淀粉酶蛋白A- sepharose柱上用层析法高度纯化。经十二烷基硫酸钠凝胶电泳和放射免疫测定，膜来源的α -淀粉酶与可溶性细胞外酶难以区分。膜源性酶含有磷脂。大约30%到80%的磷脂是用氯仿甲醇从纯化的酶中提取出来的。提取的磷脂以磷脂酰乙醇胺为主。用磷脂酶D处理可释放磷脂酸。膜结合α -淀粉酶潜伏在膜囊泡中。 Release of membrane-bound alpha-amylase from vesicles by an endogenous enzyme was maximal at pH 8.5, was inhibited by metal chelators and diisopropyl fluorophosphate and was stimulated by Ca2+ and Mg2+. The amount of membrane-bound alpha-amylase was related to the level of secretion.