晶体结构的副球菌denitrificans芳香族氨基酸转氨酶:底物识别网站由氢键网络的重排。
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Nakai Okamoto A, Y, Hayashi H, Hirotsu K, Kagamiyama H
晶体结构的副球菌denitrificans芳香族氨基酸转氨酶:底物识别网站由氢键网络的重排。
J杂志。1998年7月17日,280 (3):443 - 61。
- PubMed ID
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9665848 (在PubMed]
- 文摘
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转氨酶可逆催化转氨作用反应通过乒乓球bi-bi机制5 '磷酸吡哆醛(PLP)作为辅助因子。各种各样的转氨酶发展成特殊的催化剂基质的报告。在转氨酶,芳香族氨基酸转氨酶(EC 2.6.1。57)催化转氨作用反应与酸性基质和芳香基板。阐明多种底物识别机制,我们确定了晶体结构的芳香族氨基酸转氨酶副球菌denitrificans (pdAroAT): unliganded pdAroAT, pdAroAT与马来酸作为一个复杂的酸性基质模拟,和pdAroAT与3-phenylpropionate作为一个复杂的芳香基质模拟在2.33,2。分别为50 A和2.30一项决议。homo-dimer pdAroAT分子。每个单元都有394个氨基酸和一个PLP分为小型和大型域。pdAroAT的整体结构本质上是相同的,天冬氨酸转氨酶(AspAT)催化转氨作用的反应只有一个酸性氨基酸。在酸性基质模拟结合,精氨酸292年和386年在端点的盐桥羧化物的模拟形式。 Furthermore, binding of the substrate induces the domain movement to close the active site. The recognition mechanism for the acidic substrate analog in pdAroAT is identical to that observed in AspAT. Binding of the aromatic substrate analog causes reorientation of the side-chain of the residues, lysine 16, asparagine 142, arginine 292* and serine 296*, and changes in the position of water molecules in the active site to form a new hydrogen bond network in contrast to the active site structure of pdAroAT in the complex with an acidic substrate analog. Consequently, the rearrangement of the hydrogen bond network can form recognition sites for both acidic and aromatic side-chains of the substrate without a conformational change in the backbone structure in pdAroAT.