隔离的亮氨酸氨基肽酶基因气单胞菌属proteolytica。一种酶前体的证据。
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理佩治Guenet C、P,哈里斯英航
隔离的亮氨酸氨基肽酶基因气单胞菌属proteolytica。一种酶前体的证据。
J生物化学杂志。1992年4月25日,267 (12):8390 - 5。
- PubMed ID
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1569090 (在PubMed]
- 文摘
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的亮氨酸氨肽酶的气单胞菌属proteolytica (EC 3.4.11.10)是一个单体的金属酶的能力结合两个Zn2 +原子的活性部位。结构信息的相对较小的氨肽酶能照射金属离子的催化机理缺乏;因此,我们已经获得了纯化酶的序列,克隆相应的基因,并在大肠杆菌表达的重组蛋白。分泌蛋白酶的主要推导氨基酸序列显示一个潜在的信号肽的氨基末端。和本地重组蛋白的表达在大肠杆菌和提取物的培养基a proteolytica表明氨肽酶分泌活跃和热敏的43-kDa蛋白质迅速转化为耐热性的形式的30 - 32 kDa。推导的氨基酸序列的比较a proteolytica亮氨酸氨基肽酶与其他锌(2 +)绑定近年未能显示绑定的共识序列同源性His-Glu-X-X-His金属离子。