晶体结构的气单胞菌属proteolytica氨基肽酶:一个典型的co-catalytic锌酶家族的成员。
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西威尔B, Schalk C, D 'Orchymont H,回旋诗JM,莫拉D, Tarnus C
晶体结构的气单胞菌属proteolytica氨基肽酶:一个典型的co-catalytic锌酶家族的成员。
结构。1994年4月15日;2 (4):283 - 91。
- PubMed ID
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8087555 (在PubMed]
- 文摘
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背景:氨基肽酶特别是裂开伴残渣的多肽链和参与代谢的生物活性肽。家庭包括zinc-dependent酶具有一个或两个锌离子/活性部位。金属的结构研究提供一个详细视图环境可能揭示one-zinc是否和俩锌酶构成结构和不同子类,和金属离子催化过程中扮演的角色。结果:我们已经解决了晶体结构的单体的氨肽酶从气单胞菌属proteolytica 1.8一项决议。蛋白质折叠成一个单一的α/β球状域。活跃的站点包含两个锌离子(3.5)与配体和对称协调共享领域。相比我们有相关的牛镜头亮氨酸氨基肽酶和cobalt-containing大肠杆菌蛋氨酸氨基肽酶。结论:环境和协调两个锌离子的a . proteolytica氨基肽酶强烈支持视图这两个金属离子构成co-catalytic单位和在催化扮演相同的角色。这与牛有关的结论来自冲突亮氨酸氨基肽酶和早期生化研究。此外,已知的氨肽酶的特异性疏水伴残留反映在活性部位间隙的疏水性。