氨肽酶的抑制气单胞菌属proteolytica L-leucinephosphonic酸。过渡态的光谱和晶体特征肽水解。
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班纳特压模C, B,爱德华兹T, Holz RC,吊环D, Petsko G
氨肽酶的抑制气单胞菌属proteolytica L-leucinephosphonic酸。过渡态的光谱和晶体特征肽水解。
生物化学。2001年6月19日,40 (24):7035 - 46。
- PubMed ID
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11401547 (在PubMed]
- 文摘
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相互作用的性质的过渡态类似物抑制剂L-leucinephosphonic酸(LPA)和亮氨酸氨基肽酶从气单胞菌属proteolytica (AAP)进行了研究。LPA被证实是一个竞争性抑制剂在pH值为8.0 K (i) 6.6 microM。电子吸收光谱,记录的pH值7.5[可可(AAP)], [CoZn (AAP)],和[ZnCo (AAP)]在添加LPA表明LPA双核的与金属离子相互作用的活性部位。电子顺磁共振研究有限公司(II)替代形式的AAP透露,公司的环境(2)离子在[CoZn (AAP)]和[ZnCo (AAP)]变得高度不对称和约束的LPA和清楚地表明,LPA与金属离子相互作用。AAP包裹着LPA的x射线晶体结构是决定在2.1一项决议。x射线晶体数据显示,LPA与两个金属中心AAP的双核的活跃的网站和一个氧原子桥是缺席。因此,LPA结合双核的活性部位的AAP eta-1, 2-mu-phosphonate提供的第二金属离子与配体氨基胺。绑定的一个结构比较phosphonate-containing过渡态类似物mono -和双金属肽酶提供了洞察需求第二金属离子在桥接双金属肽酶。获得的结果的基础上,从本文提供的光谱和x射线晶体数据与之前报道AAP的机械数据,一个新的催化水解反应的催化机理提出了AAP。