selenosubtilisin 2.0 a分辨率晶体结构。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
赛义德·R,吴ZP Hogle JM, Hilvert D
selenosubtilisin 2.0 a分辨率晶体结构。
生物化学。1993年6月22日,32 (24):6157 - 64。
- PubMed ID
-
8512925 (在PubMed]
- 文摘
-
人工selenoenzyme selenosubtilisin的三维结构,解决了在2.0 a分辨率分子置换的方法。Selenosubtilisin是细菌的化学衍生物丝氨酸蛋白酶的枯草杆菌蛋白酶催化地重要的丝氨酸残基硒代半胱氨酸所取代。其独特的水解和氧化还原性质反映了内在硒辅基的化学反应。修改后的蛋白质的结构分析表明,selenium一半是有选择地纳入221年残留的侧链,证实seleninic酸氧化态的预期从治疗前与过氧化氢酶的结晶。虽然seleninic酸取代了必要的亲核试剂在酶的催化三分子和介绍一个负电荷活性部位,His64之间的交互和Asp32不被修改。氢键的氧原子seleninic酸His64和Asn155 oxyanion孔限制假肢组内的一个定义良好的构象活性部位。这些交互提供结构基础理解seleninic酸的异常低的pKa酶的相对缓慢和硫醇的反应速率,和更有效的过氧化物酶活性。除了活性位点区域,蛋白质的结构本质上是一样的,之前报道本地枯草杆菌蛋白酶的嘉士伯,表明化学改性的可行性策略将特定场地的变化纳入蛋白质骨干。比较selenosubtilisin,谷胱甘肽过氧化物酶的三维结构,一个重要的天然selenoenzyme,提供了评估的手段硒辅基的功能随分子上下文。