不同的对映体在绑定模式下1-acetamido boronic酸性蛋白酶抑制剂为基础:gamma-chymotrypsin和枯草杆菌蛋白酶嘉士伯复合物的晶体结构。
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斯托尔VS,埃格尔BT,海因斯RC Martichonok V,琼斯JB, Pai EF
不同的对映体在绑定模式下1-acetamido boronic酸性蛋白酶抑制剂为基础:gamma-chymotrypsin和枯草杆菌蛋白酶嘉士伯复合物的晶体结构。
生物化学。1998年1月13日,37 (2):451 - 62。
- PubMed ID
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9425066 (在PubMed]
- 文摘
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为了调查丝氨酸蛋白酶家族中的立体选择性的结构基础,一系列的对映体boronic酸RCH2CH (NHCOCH3) B (OH) 2被合成为特征的活动为过渡态模拟使用alpha-chymotrypsin和枯草杆菌蛋白酶抑制剂嘉士伯作为模型系统。本系列的R-substituent改变时从p-chlorophenyl 1-naphthyl集团alpha-chymotrypsin,但不是枯草杆菌蛋白酶,逆转其通常偏爱l-enantiomers束缚得更紧,D-enantiomer [Martichonok, V。& Jones, j . b . (1996) j。化学。Soc。118年,950 - 958]。结构性因素负责两种酶的立体选择性差异探讨了x射线晶体对枯草杆菌蛋白酶嘉士伯和L - gamma-chymotrypsin复合物和D-enantiomers p-chlorophenyl 1-naphthyl boronic酸衍生品。在这两种酶,L-isomers的抑制剂,这是更接近自然L-amino酸基板,形成四面体加合物,共价连接的中心硼原子和Ogamma催化丝氨酸。然而,d-isomers不同他们与枯草杆菌蛋白酶或gamma-chymotrypsin交互的方式。枯草杆菌蛋白酶,D-p-chlorophenyl和D-1-naphthyl抑制剂复合物形成共价Ser Ogamma-to-boron债券,但随着gamma-chymotrypsin,相同的抑制剂导致小说四面体加合物共价连接两个Ser195 Ogamma和His57 Nepsilon2通过硼原子共价。