结构和isopentenylpyrophosphate-dimethylallylpyrophosphate异构酶的作用机制。
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武泰J, Oudjama Y, Ghosh年代,Stalon V, Droogmans L,奥德菲尔德E
结构和isopentenylpyrophosphate-dimethylallylpyrophosphate异构酶的作用机制。
J是化学Soc。2003年3月19日,125 (11):3198 - 9。
- PubMed ID
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12630859 (在PubMed]
- 文摘
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我们已经获得的三维x射线晶体结构C67A突变大肠杆菌isopentenylpyrophosphate-dimethylallylpyrophosphate异构酶(EC 5.3.3.2)包裹着isopentenylpyrophosphate bromohydrin, 1.93一项决议。整个骨干褶皱非常类似于之前获得野生型酶的二价金属阳离子的存在(Mn2 +或Mg2 +)。然而,在新的结构,有两个金属结合位点,不只是一个。第一金属结合位点被Mn2 +,协调三个组氨酸和两个谷氨酸残基,而第二个是被Mg2 +,协调两个bromohydrin-ligand磷酸氧,A67氧羰基,羧基氧,英镑的共有财产占有一席之地和两个水分子。bromohydrin抑制剂的C3羟基参与短氢键的羧基E116,其中一个Mn-bound谷氨酸。获得的结构是一致的,这种酶的作用机制的羧基E116使质子化isopentenylpyrophosphate双键,形成碳正离子,其次是切除C2质子的硫醇盐C67,野生型酶。酶的抑制由各种各样的其他有效的抑制剂也容易解释的基础上bromohydrin抑制剂结构。