结构的作用在大肠杆菌isopentenyl-diphosphate异构酶酪氨酸- 104:定点诱变、酶学、蛋白质晶体学。
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de Ruyck J, Durisotti V, Oudjama Y,武泰J
结构的作用在大肠杆菌isopentenyl-diphosphate异构酶酪氨酸- 104:定点诱变、酶学、蛋白质晶体学。
生物化学杂志。2006年6月30日;281 (26):17864 - 9。Epub 2006年4月15日。
- PubMed ID
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16617181 (在PubMed]
- 文摘
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Isopentenyl-diphosphate (IPP): dimethylallyl二磷酸异构酶是类异戊二烯生物合成的关键酶。异构化反应的机理涉及到未激活的碳碳双键的质子化作用底物,但酸性的那一部分提供质子的身份还不清楚。多重序列比对和几何特征观察与IPP异构酶复合物的晶体结构表明,酪氨酸- 104在催化可以发挥重要的作用。一系列的突变体是由定向诱变和酶学的特征。结晶和热变性Y104A和Y104F突变体的数据。这些数据展示的重要性残渣酪氨酸- 104对大肠杆菌的折叠类型我IPP异构酶。